Thermo Scientific™ BS3-d4 (bis(sulfosuccinimidyl) 2,2,7,7-subérat-d4)

Une nouvelle stratégie pour étudier la structure et la fonction des protéines émerge rapidement, intégrant l’utilité éprouvée de la réticulation croisée avec la puissance de la spectrométrie de masse (SEP) afin d’obtenir des informations sur la structure tertiaire des protéines et la formation des complexes protéiques. Les réactifs introduits ici généreront des motifs de SEP dans lesquels les peptides réticulés résultants différeront de 4 unités de masse après la digestion enzymatique de la protéine ou du complexe protéique réticulé.

Points clés :

• Réticulateur bien caractérisé, de haute pureté, marqué au deutérium, et son analogue contenant de l’hydrogène
• Instructions éditées par un expert dans le domaine de la réticulation/stratégie MS
• La paire de réactifs à base de sous-érate et de glutarate offre une “option de règle” moléculaire pour étudier les distances inter- et intramoléculaires afin d’obtenir des informations structurelles impossibles avec un seul réactif
• Efficace et pratique – ne nécessite que des quantités de microgrammes de protéines; une excellente alternative aux méthodes basées sur la RMN ou la cristallographie aux rayons X qui nécessitent de grandes quantités de protéines, de solvants spéciaux ou la formation de cristaux
• Groupes réactifs : ester sulfo-NHS (homobifonctionnel)
• Réaction à : groupes aménés

Remarque :

Références illustrant les applications des réactifs de réticulation lourd/légère et de la spectrométrie de masse Sinz, A. (2003). Réticulation chimique et spectrométrie de masse pour la cartographie des structures tridimensionnelles des protéines et des complexes protéiques. J. Mass Spectrom.38, 1225-1237. Dihazi, G.H. et Sinz, A. (2003). Cartographie de la structure protéique tridimensionnelle à faible résolution en utilisant la réticulation chimique et la spectrométrie de masse par résonance ion-cyclotron à transformée de Fourier. Rapid Commun. Mass Spectrom.17, 2005-2014. Kalkhof, S.et al. (2005).